fonte: Revisione annuale della patologia

Anno: 2015

autori: Westermark GT, Fändrich M, Westermark P

La comprensione del perché e del modo in cui le proteine ​​si ripiegano male e si aggregano in fibrille amiloidi è aumentata considerevolmente negli ultimi anni. Al centro della formazione dell'amiloide è l'aumento della frequenza della struttura del foglio β, che porta al legame idrogeno tra i monomeri mal ripiegati e crea una fibrilla che è comparabilmente resistente alla degradazione. La generazione di fibrille amiloidi dipende dalla nucleazione e, una volta formate, le fibrille reclutano e catalizzano la conversione delle molecole native. Nell'amiloidosi AA, l'espressione delle citochine, in particolare l'interleuchina 6, porta alla sovrapproduzione di siero amiloide A (SAA) da parte del fegato.

Una concentrazione plasmatica cronicamente alta di SAA provoca l'aggregazione dell'amiloide in depositi fibrillari a fogli β incrociati mediante meccanismi non completamente compresi. Pertanto, l'amiloidosi AA può essere considerata una conseguenza di una malattia infiammatoria di lunga durata. Questa recensione riassume le attuali conoscenze sull'amiloidosi AA. Le amiloidosi sistemiche sono state considerate condizioni intrattabili, ma i miglioramenti nella comprensione della composizione e della patogenesi delle fibrille negli ultimi dieci anni hanno portato allo sviluppo di una serie di approcci terapeutici diversi con risultati promettenti.

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